Desnaturação e Precipitação de Proteínas

Licenciatura Plena em Química (Universidade de Cruz Alta, 2004)
Mestrado em Química Inorgânica (Universidade Federal de Santa Maria, 2007)

A base de todo tecido vivo são as proteínas, moléculas formadas pela combinação química entre aminoácidos, unidades menores que apresentam em sua molécula um grupamento ácido e um grupamento amínico. “As proteínas são macromoléculas formadas por uma sucessão de moléculas menores conhecidas como aminoácidos. A maioria dos seres vivos, incluindo o homem, utiliza somente cerca de vinte tipos diferentes de aminoácidos, para a construção de suas proteínas. Com eles, cada ser vivo é capaz de produzir centenas de proteínas diferentes e de tamanho variável1.

A solubilidade de uma proteína é muito variável e depende da distribuição e da proporção dos grupos polares (hidrofílicos) e dos apolares (hidrofóbicos) na molécula. Dessa forma, muitas proteínas são solúveis em água ou soluções salinas. Desde que uma proteína possua muitos grupos carregados positiva e negativamente provenientes de cadeias laterais dos aminoácidos, as moléculas irão interagir umas com as outras, com pequenos íons de cargas opostas e com água. Assim, ocorrem interações proteína-proteína, proteína-água e proteína-pequenos íons. Se a interação proteína-proteína é grande e a interação proteína-água é pequena, a proteína tenderá a ser insolúvel. Por outro lado, se a interação proteína-água é alta, a proteína tenderá a ser solúvel. Qualquer condição que aumente a interação proteína-proteína, ou decresça a interação proteína-água, decrescerá a solubilidade e vice-versa. A desnaturação em geral decresce a solubilidade das proteínas.

As proteínas possuem uma estrutura tridimensional bem definida que está relacionada com suas propriedades físicas e biológicas. A modificação na estrutura tridimensional nativa de uma proteína, com a consequente alteração de suas propriedades é conhecida como desnaturação. A desnaturação envolve alterações nas estruturas quaternárias, terciária e secundária. A estrutura primária não é afetada.

Existem vários agentes desnaturantes de proteínas, tais como: calor, ácidos, álcalis, solventes orgânicos, soluções concentradas de uréia e guanidina, detergentes, sais de metais pesados, etc.

Como consequência  da desnaturação protéica podemos observar os seguintes efeitos: diminuição de solubilidade, perda da atividade biológica, alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação, etc.

A diminuição da solubilidade pode ser explicada pela exposição de radicais hidrofóbicos e outros que prejudicam a interação proteína-água e favoreçam a interação proteína-proteína.

A desnaturação é o evento primário e importante. Outros efeitos como floculação ou coagulação são manifestações visíveis das alterações causadas pelos agentes desnaturantes.

Estas reações de precipitação com desnaturação, além de serem úteis para caracterizar a presença de proteínas em solução, também são úteis para se fazer a desproteinização de líquidos biológicos para análise de componentes não protéicos.

Assim como os glicídios (oses) têm poder redutor, como as gorduras têm propriedades de saponificar, as proteínas têm também uma característica principal que é a da precipitação, frente a ácidos fortes, sais de metais pesados e alguns ácidos chamados “reagentes alcalóides”. São ainda precipitáveis, de um modo geral, por álcool metílico, e outros solventes.

Leia também:

Referências:                                       
1. http://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica_vida/quimica7.php
ATKINS, Peter; JONES, Loreta; Princípios de Química: questionando a vida moderna e o meio ambiente, Porto Alegre: Bookman, 2001.
MAHAN, Bruce M.; MYERS, Rollie J.; Química: um curso universitário, Ed. Edgard Blucher LTDA, São Paulo/SP – 2002.
PERUZZO, Francisco Miragaia (Tito); CANTO, Eduardo Leite; Química na Abordagem do Cotidiano, Ed. Moderna, vol.1, São Paulo/SP- 1998.

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