Polissacarídeos e oligossacarídeos são classes de carboidratos que podem ter função estrutural, como a quitina e a celulose, função de armazenar energia, como o glicogênio e o amido e ainda podem ser sinalizadores e transportadores de informações. Por exemplo, alguns possuem o papel de sinalizar a proteínas a localização em organelas específicas, ou mesmo levá-la à degradação, quando necessário. Na maior parte das vezes, este carboidrato que leva a informação está ligado covalentemente a uma proteína ou lipídio. É o que chamamos de glicogonjugado.
Os glicoconjugados são moléculas biologicamente ativas de proteínas com glicosaminoglicanos (proteoglicanos), com esfingolipídeos (glicolipídeos) e com oligossacarídeos ligados a uma proteína (glicoproteínas).
As glicoproteínas são proteínas que possuem ligações covalentes a uma ou mais cadeias de oligossacarídeos (polissacarídeos pequenos). Essas cadeias são bem heterogêneas, influenciando no dobramento e na estabilidade da proteína e acabam gerando informações sobre o destino dela. Será um local de alto reconhecimento e afinidade por outras proteínas. As glicopreoteínas normalmente são encontradas na superfície externa da membrana plasmática, no sangue, na matriz celular e a são a maioria das proteínas secretadas. Podemos encontrá-las também dentro das células, em grânulos de secreção, nos lisossomos ou no complexo de Golgi.
Em um processo pós-tradução, a proteína pode sofrer algumas modificações, uma delas é chamada de glicosilação. Ocorre com alguns tipos de proteínas, por exemplo, algumas extracelulares ou que possuem segmentos extracelulares. Quase metade das proteínas de mamíferos é glicosilada, inclusive a maioria das que estão presentes no sangue. As proteínas possuem oligossacarídeos ligados covalentemente a resíduos de Asp, Ser/Thr. Aos poucos, vêm sendo descobertas quais as vantagens dessas proteínas sofrerem esta modificação.
Abaixo algumas funções do acréscimo das cadeias de carboidrato:
- Mudanças nas propriedades físico-químicas como o aumento da solubilidade proteica, através da adição de açúcares com a estrutura hidrofílica. Pode alterar viscosidade, conformação, locais de ligação e desnaturação.
- Quando em uma região da proteína se agrupam cadeias de carboidratos carregadas negativamente, leva a uma estrutura em bastão, pela repulsão de cargas.
- Quando uma proteína sai do retículo endoplasmático e é encaminhada ao complexo de Golgi e lá sofre modificações, essas cadeias de oligossacarídeos auxiliarão como marcadores do destino das proteínas na célula.
- Muitas vezes existem as ações biológicas; São mediadoras entre a célula e a matriz celular; Agem nas secreções, nas migrações intracelulares e na inserção das membranas.
- Protegem contra a proteólise, mas também marcam as mal dobradas para a degradação.
Exemplos de glicoproteínas:
- Muitos hormônios como o folículo-estimulante, gonadotrofina coriônica e luteinizante presentes nas mulheres; imunoglobulina e as diversas secreções presentes nos tecidos mucosos.
- As glicoproteínas sulfatadas como componentes das membranas basais: laminina e estatina (esta última se liga a primeira na composição).
- Envolvidas na adesão celular como a tenascina, encontrada particularmente no tecido embrionário.
Existe uma técnica de estudo para marcar glicoproteínas na identificação de células com alto teor glicoproteico, é a utilização do corante PAS (ácido periódico-Schiff). As células que são marcadas pelo corante PAS são chamadas de PAS+. É o caso das células caliciformes, presentes em grande quantidade nos tecidos mucosos, por exemplo, na boca.
Referências:
Nelson, D. L; Cox, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 5o ed. Porto Alegre: Artmed, 2011. 252, 255, 256 p.
https://pt.slideshare.net/miriacirqueira/o-que-so-glicoprotenas
https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Gl%C3%ADcidos
Texto originalmente publicado em https://www.infoescola.com/bioquimica/glicoproteinas/