Desnaturação

Graduação em Ciências Biológicas (Unicamp, 2012)
Mestrado Profissional em Conservação da Fauna Silvestre (UFSCar e Fundação Parque Zoológico de São Paulo, 2015).

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A desnaturação é um processo no qual moléculas biológicas perdem suas funções, devido a alguma mudança no meio, seja em altas temperaturas, variações de PH, entre outras. Ela acontece comumente com proteínas.

Proteínas são importantíssimas moléculas orgânicas, envolvidas em praticamente toda atividade celular. A síntese proteica se inicia no núcleo e termina no citoplasma dentro dos ribossomos, onde uma cadeia de polipeptídeos é formada. Um aminoácido se liga a outro por uma ligação covalente, o que chamamos de ligação peptídica, formando a cadeia primária da proteína. Na estrutura secundária, aquela cadeia primária pode interagir com ela mesma, formando dobramentos que podem ser em forma de hélice, folhas ou laços. Na estrutura terciária podemos ver a disposição tridimensional da secundária em relação ao espaço, ligações de hidrogênio e dissulfeto garantem maior estabilidade desta estrutura. A quaternária é uma estrutura em que mais de uma proteína estão ligadas em um complexo.

A sua estrutura está estritamente ligada à sua função. Dentre as milhares de proteínas, cada uma delas têm funções específicas, que evoluíram em um meio, com determinadas características. O processo de desnaturação proteica ocorre quando este meio é alterado de forma que mude a estrutura tridimensional da proteína, afetando sua atividade biológica. A desnaturação não afeta as ligações peptídicas entre os aminoácidos, a estrutura primária é mantida.

Fatores que podem levar a desnaturação proteica

Altas temperaturas

Existem bactérias termofílicas e arqueobactérias, que produzem proteínas altamente resistentes a elevadas temperaturas. Mas de forma geral, proteínas não suportam uma grande variação de temperatura no meio em que estão ativas. Cada uma delas suporta um limite de calor específico, que quando ultrapassado sofrerá mudanças em sua estrutura. Os dobramentos sofrem alterações e a mudança em um pedaço da proteína, leva a mudança em toda sua conformação.

PH

PHs extremos podem alterar a carga, levando ao rompimento das ligações de hidrogênio e consequentemente à mudança estrutural da proteína. Cada proteína trabalha em um PH específico. Exemplo: a pepsina é uma proteína que têm função de enzima. Sua atividade é ótima em PH 2, no estômago, catalisando a reação de hidrólise das moléculas de proteínas ingeridas na alimentação. Ou seja, neste mesmo PH uma proteína está em atividade, enquanto outras sofrem desnaturação e hidrólise no estômago.

Solventes orgânicos como o etanol e a acetona, ureia e detergentes agem no núcleo das proteínas globulares, desestabilizando a parte hidrofóbica.

Situações comuns de desnaturação

Quando colocamos algo ácido, como limão, no leite e ele coalham. É uma prática para fazer doces, queijos e coalhada, em que o PH ácido leva à desnaturação e precipitação das proteínas. Quando fritamos ou cozinhamos um ovo. Aquela clara que passa de transparente a branca, nada mais é que a proteína albumina que desnatura pela alta temperatura.

Quando nossa temperatura corpórea se eleva muito na febre, é preciso controlá-la para que não haja perda de funções em proteínas essenciais em nossas vias metabólicas. Temperaturas acima de quarenta graus podem levar a inatividade de algumas enzimas, causando danos irreversíveis ao nosso corpo.

Algumas proteínas globulares desnaturadas conseguem voltar à sua estrutura terciária natural, quando expostas às condições nativas para sua atividade. É o processo de renaturação. Exemplo clássico é o experimento da ribonuclease que perde sua função na presença do solvente orgânico e dobra espontaneamente à sua estrutura tridimensional, quando ele é retirado do meio.

Referências:

Nelson, D. L; Cox, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 5o ed. Porto Alegre: Artmed, 2011. 140-141 p.

Arquivado em: Bioquímica
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