Consideradas vitais ao organismo, as proteínas se mostram como complexos compostos bioquímicos e, assim como a água, estão presentes em todas as células do corpo. Desta forma, as proteínas correspondem ao constituinte celular mais abundante, sendo as moléculas que mais apresentam variedades de formas e funções.
Embora existam diversos tipos de proteínas no organismo humano, estas compartilham de alguns componentes em comum. Assim, há compostos que estão presentes em todas as proteínas, tais como os elementos carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. Outros, como é o caso do enxofre e do fósforo, estão presentes apenas em algumas.
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Aminoácidos
Proteínas são polímeros, ou seja, são macromoléculas orgânicas constituídas de unidades estruturais menores, chamadas aminoácidos. A hidrólise de proteínas, que compreende na fragmentação dessas moléculas pela ação da água, resulta em aminoácidos. Com isto, há um total de 20 aminoácidos conhecidos, que são produzidos a partir da hidrólise de proteínas.
Composição e estrutura dos aminoácidos
O aminoácido contém um grupamento amina (-NH2) ligado a uma cadeia contendo um grupamento carboxila (-COOH). Daí surge a denominação aminoácido, já que a carboxila representa o grupo funcional da classe de compostos orgânicos conhecidos como ácidos carboxílicos. Embora os grupamentos amina possam estar localizados em qualquer posição da cadeia, os aminoácidos existentes na natureza possuem, frequentemente, o grupo amina situado na posição alfa (α) do carbono, que é o átomo de carbono adjacente (vizinho) ao grupo ácido carboxílico. Também, ligada ao carbono α temos uma cadeia lateral (R), que pode significar muitos grupos diferentes, dando origem aos diferentes tipos de aminoácidos. Como exemplos temos o aminoácido glicina, que possui um simples átomo de hidrogênio ocupando o radical R, ou a alanina, que contém um grupamento CH3. Já nos aminoácidos metionina e cisteína, encontramos átomos de enxofre na cadeia lateral R.
Fórmula estrutural de um aminoácido.
A cadeia lateral R também é responsável por determinar a polaridade do aminoácido, dividindo-o em dois grupos, polares e apolares. Assim, se o grupo R for apolar, tal como -CH3 ou -H, o aminoácido em questão apresentará menor solubilidade em água. Em contrapartida, um grupo R polar, tal como -OH, -SH, -NH2 ou -COOH irá conferir maior solubilidade ao aminoácido em meios aquosos.
Aminoácidos essenciais e não-essenciais
O organismo humano tem a capacidade de sintetizar alguns aminoácidos de que necessita, mas não todos. Desta forma, aqueles que não conseguimos produzir devem ser supridos através da alimentação. Esses são chamados de nutricionalmente essenciais, correspondendo a 9 aminoácidos, do total dos 20 aminoácidos conhecidos. Aqueles que conseguimos sintetizar são chamados de não-essenciais, totalizando 11 aminoácidos.
Aminoácidos essenciais
Os aminoácidos não-essenciais são produzidos em nosso corpo a partir de moléculas precursoras, que fazem parte do ciclo de Krebs, ou através da degradação de aminoácidos que provém da alimentação. Alimentos como as carnes magras, ovos e o leite e seus derivados contêm os nove aminoácidos essenciais, além dos 11 não essenciais, que nosso corpo requer diariamente. Alimentos de origem vegetal incluem a quinoa, o grão de bico e a soja, que também contêm todos os aminoácidos essenciais de que necessitamos.
Aminoácidos não-essenciais
- Ácido aspártico
- Ácido glutâmico
- Alanina
- Arginina
- Asparagina
- Cisteína
- Glicina
- Glutamina
- Prolina
- Serina
- Tirosina
A prolina é considerada um iminoácido, onde o grupamento R é um substituinte do aminogrupo, ou seja, o carbono α é ligado à uma cadeia fechada não aromática.
Dipeptídeos
As proteínas são formadas por muitos aminoácidos, que estão unidos através de ligação, denominada peptídica. Assim, quando dois aminoácidos se combinam, temos um dipeptídeo e, quando há a união de três aminoácidos, um tripeptídeo. A união de muitos aminoácidos terá como produto um polipeptídeo.
A glicina é o aminoácido mais simples em virtude de possuir como R apenas um átomo de hidrogênio (apolar), sendo também o único aminoácido que não possui carbono assimétrico. Algumas vezes é classificado como polar, pois o grupamento funcional lhe confere certa solubilidade.
Bibliografia
MARZZOCO, Anita; TORRES, Bayardo Baptista. Bioquímica básica. 3. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2007.
Estrutura, função e dinâmica de proteínas. Disponível em http://graduacao.iqsc.usp.br/files/Aula04BioqI_Prote%C3%ADnas.pdf.
Texto originalmente publicado em https://www.infoescola.com/bioquimica/composicao-quimica-das-proteinas/