Quimotripsina

Graduação em Farmácia e Bioquímica (Uninove, 2010)

A quimotripsina, assim como a tripsina são enzimas proteolíticas, também chamadas de proteases. Pertencem ao grupo das serino-proteases, que são caraterizadas pela presença de um resíduo de serina no centro ativo. Assim, essas enzimas digestivas agem clivando as ligações peptídicas existentes entre os aminoácidos encontrados nas proteínas.

Síntese

O pâncreas é uma glândula mista, formada por uma porção exócrina e uma endócrina. A parte exócrina se caracteriza por produzir enzimas digestivas, os zimogênios conhecidos como quimotripsinogênio e tripsinogênio.

Os zimogênios são enzimas proteolíticas inativas, que são convertidas em suas formas ativas em locais diferentes de onde foram sintetizados, através da ação de enzimas proteolíticas. Essas enzimas são inativas por não possuírem um sítio ativo, no entanto, quando sofrem a hidrólise em locais específicos de sua cadeia polipeptídica, ocorre a mudança conformacional de sua estrutura, fazendo com que ganhe uma estrutura tridimensional bem definida e consequente ativação do sítio alvo. Nesta ocasião, interações entre aminoácidos antes não permitidas passam a acontecer.

A justificativa para a síntese inicial dessas enzimas na forma inativa, está em se evitar a ação de hidrólise e digestão de proteínas que constituem o próprio órgão de produção, ocasionando em sua destruição. Exemplo ocorre na pancreatite aguda, onde há a síntese das enzimas digestivas já em sua forma ativa, ocasionando na lesão do órgão.

Ativação enzimática

O tripsinogênio então produzido no pâncreas alcança o intestino delgado, mais precisamente o duodeno. Neste local está presente uma enzima intestinal, a enteroquinase, também conhecida como enteropeptidase, produzida pelas células que compõem a parede do intestino delgado. Esta enzima então reage com o tripsinogênio, convertendo-o em sua forma ativa, a tripsina. Também, a própria tripsina presente no intestino pode realizar esta conversão e consequente ativação do tripsinogênio.

Ainda no duodeno, o quimotripsinogênio sofre uma reação de clivagem com a enzima tripsina, onde é quebrado em duas partes, mas ligados por uma ligação dissulfeto. Nesta reação se observa a perda de dois peptídeos, processo denominado trans-proteólise, resultando na forma ativa da enzima, a quimotripsina, formada por três cadeias de polipeptídeos.

Tanto a tripsina, quanto a quimotripsina, possuem maior ação em pH alcalino.

Atividade enzimática específica

A tripsina e a quimotripsina são endopeptidases, ou seja, são proteases que atacam a ligação peptídica de certos aminoácidos presentes no interior da cadeia polipeptídica das proteínas. Assim, através de reações de hidrólise de proteínas, uma molécula de água acaba por clivar a cadeia polipeptídica em segmentos menores. Contudo, esta ação é específica para determinadas sequências de aminoácidos.

A quimotripsina possui como alvo de ação, ou seja, como substratos específicos para clivagem na cadeia peptídica, resíduos de fenilalanina, tirosina e triptofano. Já a tripsina possui como substratos específicos para clivagem, resíduos de lisina e arginina.

Aplicação industrial

Há séculos se observa o uso da hidrólise enzimática na produção de alimentos como o queijo e fermentados, por promover mudanças nas propriedades funcionais e nutricionais dessas substâncias. Com isto, essas enzimas são muito utilizadas como agentes modificadores de proteínas. Para se determinar a composição de aminoácidos presentes nas proteínas, utiliza-se a hidrólise total, por exemplo. Também, com o objetivo de se melhorar as propriedades funcionais e nutricionais das proteínas, ou para a identificação e isolamento de peptídeos fisiologicamente ativos, se utiliza a hidrólise parcial.

Dentre as vantagens da hidrólise enzimática, comparada à hidrólise química, ácida ou básica estão:

  • Seletividade de ação: gerando menos produtos de degradação, que podem ser tóxicos;
  • Valor nutritivo dos alimentos é conservado: diferente da hidrólise ácida e básica, não se observa a degradação de aminoácidos, preservando os nutrientes dos alimentos.

Bibliografia:

GALVÃO, C.M.A. “Hidrólise controlada de proteínas do soro lático usando tripsina e quimotripsina imobilizadas em diferentes suportes”. Universidade Federal de São Carlos. São Carlos, São Paulo. 191. 2004.

Nelson, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. Porto Alegre: Artmed, 2011. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.

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